在蛋白质中，很少出现纽结或活结结构，如果出现那是一件非常有趣的事，其中，纽结是蛋白质链与环不同程度地纠缠在一起，活结是蛋白质环与另一段蛋白质链结合在一起，与鞋带弓类似。这些结构都是蛋白质经过折叠形成的，蛋白质也只有经过折叠才会具有功能，所谓的折叠就是具特定氨基酸序列的多肽链形成三维结构的过程，其中三维结构即蛋白质天然状态。

从本质上来说，蛋白质纽结比不纽结蛋白质更难于折叠形成，这正是吸引科学家的地方。蛋白质不仅要避免积极陷阱，也要避免拓扑障碍，如果一个氨基酸链花太多时间寻找自己的天然状态，或者被陷入错误折叠或部分不折叠状态，结果可能形成一个无用的蛋白质，或形成一个通过损伤蛋白质聚集引发神经退行性疾病的蛋白质。

从进化角度来说，蛋白质打结似乎不太可能出现，但事实上它出现了?？蒲Ъ叶?4223个提交至蛋白质数据银行的蛋白质结构进行了检查和分析，以便了解它们的纽结位置与形成，结果发现，蛋白质纽结和活结通常高度保守，而不是被废弃在进化过程中，而且高度保守纽结和滑结位置的特点就是链中有弹性"铰链"位点，这可能是更有效折叠的必要特性。这表明，尽管它们折叠效率降低，但是不知怎的，打结对于蛋白质功能是有利的，也是重要的；纽结和活结可能有助于蛋白质的稳定性，正如在几个形成跨膜通道蛋白家族观察到的相似活结环那样，活结好象捆扎了几个跨膜结构来提供稳定性，形成穿透细胞膜所必需的通道。这一研究结果发表在zui近的PNAS上。

我们对蛋白质折叠及其过程知之甚少，折叠过程如何反复形成所要求的结构，纽结蛋白或罕见的活结蛋白是如何实现的，它们都是需要深入研究的问题。