约20~30%的人类肿瘤中，都存在着Ras GTP酶的突变。而Ras一直难以靶向，甚至一度被称为“无药可靶”的靶标；截至目前，尚未有高选择性的NRAS的直接抑制剂报道出来。近有文献报道丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶19可以调控NRAS的活性，具有作为调节NRAS活性靶点进行药物开发的潜力。

正常细胞中，RAS在膜生长因子受体(如EGFR家族)的下游被激活。这个家族包括EGFR本身以及相关的ERBB受体(在人类中称为HER)。RAS一类是负责信号开关的小GTP酶，在GTP结合的活性状态和GDP结合的失活状态之间切换。RAS蛋白拥有微弱的内在的GTP水解和核苷酸交换活性，它们的细胞信号状态来自鸟嘌呤交换因子(GEFs)的激活，催化GTP的负载；由GTP活化蛋白(GAP)催化其失活，加速GTP的水解。

在GTP结合状态下，RAS直接与包括丝裂原活化蛋白激酶(MAPK)和磷脂酰肌醇3激酶(PI3K)在内的几个效应蛋白相互作用并激活下游信号通路。RAS的突变会破坏鸟嘌呤交换循环，GAP无法催化GTP的水解， 导致RAS被锁定在活性GTP结合状态，从而持续激活下游信号通路导致肿瘤细胞生长。