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福州大学研究团队在蛋白结构质谱研究取得系列进展
2024年09月20日 11:30:39
来源：化工仪器网 作者：宋池 点击量：8936
福州大学生物药光动力治疗技术国家地方联合工程研究中心的李金宇教授团队，在蛋白质结构质谱研究领域取得了显著进展。
【化工仪器网 项目成果】福州大学生物药光动力治疗技术国家地方联合工程研究中心的李金宇教授团队，在蛋白质结构质谱研究领域取得了显著进展。一系列研究成果已发表在《Chemical Science》、《Chinese Chemical Letters》以及《Journal of Physical Chemistry Letters》等国际高水平期刊上。
蛋白质是生命活动的基础，它们的功能与其三维结构密切相关。然而，蛋白质结构的复杂性和多样性给研究带来了极大的挑战。近年来，随着质谱技术的发展，特别是蛋白质结构质谱技术的进步，研究人员能够更深入地理解蛋白质的结构及其功能。
蛋白质结构质谱是一种将质谱技术应用于蛋白质结构分析的方法。它不仅可以帮助确定蛋白质的一级序列，还能通过分析蛋白质碎片离子的碰撞诱导解离(CID)或电子转移解离(ETD)等方式，获取有关蛋白质三维结构的信息。此外，结合同位素标记或化学交联等技术，可以进一步研究蛋白质间的相互作用以及蛋白质的动态变化。
李金宇教授团队与南开大学化学学院李功玉研究员团队合作，结合双方自主开发的技术——糖型分辨去折叠离子淌度质谱法与结构质谱导向的分子动力学模拟，深入探讨了唾液酸化修饰对糖蛋白构象稳定性的具体作用机制。研究显示，唾液酸化修饰与糖蛋白的构象稳定性之间存在复杂的相互作用，并通过实验数据阐明了这种修饰如何在分子层面调控蛋白质的三维结构(详情参见《Chem. Sci. 2024, 14431》)。这项研究不仅为理解蛋白质翻译后修饰提供了一个新视角，也为开发基于蛋白质结构的药物设计奠定了基础。
进一步的研究中，两个团队利用先进的质谱平台，揭示了蛋白质在气相环境中的独特去折叠行为。实验发现，富含β-片层的蛋白质区域更容易发生去折叠，并且观察到了蛋白质从β-片层向α-螺旋转变的动态过程。此外，实验结果表明，在气相条件下，α-螺旋结构比β-片层更加稳定(详情参见《Chin. Chem. Lett. 2024, 110401》)。
李金宇教授团队还利用自主开发的高精度质谱技术，在原子尺度下观察并解释了由于液气相质子化状态变化导致的蛋白质二级结构解折叠现象。该研究不仅提供了关于蛋白质解折叠的新见解，还揭示了环境因素如何通过调控蛋白质的质子化状态来影响其结构与功能(详情参见《J. Phys. Chem. Lett. 2024, 9374》)。
上述研究得到了国家自然科学基金(项目编号：22173020、21603033)与福建省自然科学基金杰出青年项目(项目编号：2019J06007)的资金支持。这些突破性的成果不仅提升了我们对于蛋白质结构及其动态变化的理解，也为后续的科学研究开辟了新的道路。
素材来源：生物药光动力治疗技术国家地方联合工程研究中心
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